La mioglobina è un’eteroproteina, ossia è composta da una parte proteica (apoproteina, aminoacidi legati tramite legami peptidici) e da un’altra parte non proteica di dimensioni inferiori, il gruppo prostetico.
La caratteristica che differenzia una proteina comune (oloproteina) da un’eteroproteina è che quest’ultima presenta nella sua struttura tridimensionale lipidi, carboidrati e acidi nucleici.
La mioglobina è composta da una singola catena polipeptidica formata da 8 eliche alfa (struttura secondaria della conformazione degli aminoacidi), che è associata a un punto di inserimento dell’ossigeno; centralmente è collocato un anello di porfirina contenente ferro.
Al contrario, l’emoglobina (responsabile del trasporto dell’ossigeno nel sangue, all’interno dei globuli rossi) è composta da quattro diversi polipeptidi e quattro punti di legame dell’ossigeno.
In pratica, la mioglobina è formata solo da una catena di aminoacidi (polipeptide), che a sua volta si presenta sotto forma di 8 eliche alfa collegate, disposte in modo arrotolato sulla conformazione tridimensionale.
Le concentrazioni di mioglobina sono massime nella muscolatura striata dei vertebrati, in particolare nel citoplasma dei cardiomiociti e nel sarcoplasma delle fibre muscolari; appare lecito affermare come la funzione principale della mioglobina sia quella di fornire ossigeno ai mitocondri muscolari quando l’organismo è sotto sforzo, al fine di evitare l’ipossia a livello tissutale.
Quindi, la mioglobina assolve un ruolo da tampone della concentrazione intracellulare di ossigeno e anche da riserva di O2 a livello muscolare.
Inoltre, la mioglobina facilita la diffusione dell’ossigeno, attua funzioni enzimatiche, contribuisce all’eliminazione delle reattive dell’ossigeno (ROS).
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